Биореактивы

Антитела козы к иммуноглобулинам человека:биотин идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgG человека 100 % IgA человека 90 % IgM человека 85 %.

Тест-система для выявления ДНК генетически модифицированной сои в продуктах питания и кормах для животных методом ПЦР.

Сайт узнавания и позиция гидролиза: CCNGG ↑CCNGG GGNCC GGNCC↓ Источник: Bacillus stearothermophilus SC Определение единицы активности: За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда (dcm-) за 1 час при 55°С в 50 мкл реакционной смеси. Субстрат для определения активности: ДНК фага лямбда (dcm-) Оптимальный буфер: SE-буфер Y Активность фермента в различных буферах в процентах от максимальной: B G O W Y ROSE 50 50 50 50 100 60 Условия хранения: 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 50 mM KCl; 0.1 mM EDTA; 7 mM 2-меркаптоэтанол; 200 ug/ml BSA; 50% глицерин; Хранить при -20°С. Лигирование: После гидролиза 5-кратным избытком фермента более 95% фрагментов ДНК сшиваются ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены Неспецифический гидролиз: Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 3 ед фермента в течение 16 часов при 55°С . Чувствительность к метилированию: Блокируется при перекрывании dcm- метилированием: (CmCWGG) CCWGG. С ферментом поставляется: 10 Х SE-буфер Y. Примечание: При 37°С активность 10% от максимальной.

Состав: смесь для гидролиза ДНК эндонуклеазами рестрикции. Используется для предварительного выщепления амплифицируемого фрагмента ДНК при ПЦР как описано в публикации. Для заказа требуется указание эндонуклеазы рестрикции, подобранной таким образом, чтобы амплифицируемый фрагмент не расщеплялся.

Набор Quick-TA предназначен для быстрого клонирования продуктов ПЦР без предварительной обработки рестриктазами или экзонуклеазами.

TR — сульфо-аналог красителя ROX. Обладает схожими фотофизическими свойствами, эмиссия находится в красной области спектра. TR X это краситель с дополнительным спейсером на основе аминогексановой кислоты, который отдаляет флуорофор от биомолекулы и тем самым способствует снижению нежелательных взаимодействий. NHS эфир — производное для мечения первичных и вторичных аминогрупп, присутствующих в большинстве белков, пептидов и других молекул биологического происхождения.

Сайт узнавания и позиция гидролиза: CCNNNNNNNGG CCNNNNN↑NNGG GGNNNNNNNCC GGNN↓NNNNNCC Источник: Bacillus schlegelii 4 Определение единицы активности: За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 55°С в 50 мкл реакционной смеси. Субстрат для определения активности: ДНК фага лямбда Оптимальный буфер: SE-буфер W Активность фермента в различных буферах в процентах от максимальной: B G O W Y ROSE 75 75 50 100 25 90 Условия хранения: 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 50 mM KCl; 0.1 mM EDTA; 7 mM 2-меркаптоэтанол; 200 ug/ml BSA; 50% глицерин. Хранить при -20°C. Лигирование: После гидролиза 10-кратным избытком фермента более 90% фрагментов ДНК сшиваются ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены. Неспецифический гидролиз: Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 20 ед фермента в течение 16 часов при 55°C. Чувствительность к метилированию: не проверялось С ферментом поставляется: 10 Х SE-буфер W, BSA Примечание: Для достижения 100% активности BSA следует добавлять в реакционную смесь до концентрации 100 мкг/мл BSA при длительной инкубации использовать не рекомендуется.

Стандартные праймеры для векторов, предназначенных для клонирования и секвенирования фрагментов ДНК (серии pUC, pBlueScript, pGEM и другие). Могут быть использованы при работе с pAL2-T вектором, pKAN-T вектором и набором для клонирования Quick-TA kit. Праймеры M13 рекомендуются для ПЦР-скрининга бактериальных колоний и секвенирования клонированного фрагмента ДНК. Нуклеотидная последовательность: М13 Reverse: 5’-AGCGGATAACAATTTCACACAGGA-3’

Сайт узнавания и позиция гидролиза: GCTNAGC GC↑TNAGC CGANTCG CGANT↓CG Источник: Bacillus species 1720 Определение единицы активности: За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 37°С в 50 мкл реакционной смеси. Субстрат для определения активности: ДНК фага лямбда Оптимальный буфер: SE-буфер G Активность фермента в различных буферах в процентах от максимальной: B G O W Y ROSE 50 100 50 50 75 75 Условия хранения: 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 250 mM NaCl; 0.1 mM EDTA; 7 mM 2-меркаптоэтанол; 50% глицерин. Хранить при -20°С. Лигирование: После гидролиза 10-кратным избытком фермента около 80% фрагментов ДНК сшиваются ДНК лигазой и около 95% из них могут быть повторно расщеплены Неспецифический гидролиз: Картина специффического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 10 ед фермента в течение 16 часов при 37°С Чувствительность к метилированию: не проверялось С ферментом поставляется: 10 Х SE-буфер G.

Тест-система для выявления фрагментов ДНК, широко встречающихся у генетически модифицированных линий сои.

Антитела кролика к фибронектину человека специфически связываются с фибронектином человека и не реагируют с другими белками плазмы крови человека. Фибронектин это высокомолекулярный димерный гликопротеин экспрессирующийся в больших количествах различными типами клеткок в эмбриональных и взрослых тканях. Различают две формы фибронектина: фибронектин плазмы крови и клеточный фибронектин. Плазменный фибронектин синтезируется в печени гепатоцитами, клеточный фибронектин секретируется фибробластами и другими типами клеток. Во внеклеточном матриксе фибронектин обеспечивает адгезию и миграцию клеток.

Церамиды являются предшественниками сфинголипидов, состоящими из сфингозина и жирной кислоты, соединенных между собой амидной связью. BDP FL церамид представляет собой синтетический флуоресцентный липид, конъюгат зеленого флуоресцентного красителя BDP FL со сфингозином. Внутри клетки BDP FL церамид включается в мембраны аппарата Гольджи, поэтому данный краситель широко используется в клеточной биологии для визуализации аппарата Гольджи в живых и фиксированных клетках методами флуоресцентной микроскопии.