Поиск

Антитела овцы к иммуноглобулину IgG человека идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgG человека 100% IgA человека <5% IgM человека <5% IgG составляют основную часть сывороточных иммуноглобулинов и подразделяются на четыре подкласса: IgG1, IgG2, IgG3 и IgG4. Они различаются своими γ-цепями. Тяжелые цепи имеют одну вариабельную область и три константные области. Молекулярная масса IgG в целом составляет около 150 кДа. Масса легких цепей - около 23 кДа, а тяжелых - от 50 до 70 кДа в зависимости от подкласса. Все IgG существуют в виде мономеров.

Назначение: Тест-система предназначена для количественного определения уровня С-реактивного белка в плазме/сыворотке крови человека методом иммуноферментного анализа. "Тест-система для количественного определения С-реактивного белка человека методом ИФА" (на 40 определений, производства ИМТЕК, Москва, Россия), отработанная в области концентраций СРБ в плазме/сыворотке 0-10 мг/л. Чувствительность теста по СРБ: 100 нг в пробе. Предел обнаружения СРБ в сыворотке/плазме: 0-40 мг/мл. Клиническое значение: С-рекативный белок (СРБ) - белок острой фазы воспаления, концентрация которого в сыворотке здорового донора 18-60 лет составляет 0.47-1.34 мг/л. Содержание СРБ в плазме крови является главным критерием активностипроцесса воспаления при сепсисе, острых и хронических формах бактериальной инфекции (пневмонии, менингиты, эндокардиты), ревматизме, туберкулезе, ревматоидном артрите и анкилозирующем спондилоартрите. При этих состояниях возможно 50-100 кратное увеличение содержания сывороточного СРБ. Уровень СРБ повышается при отдельных формах вирусной инфекции (грипп, аденовирус, гепвтиты А,В) и микозах. Концентрация СРБ в плазме крови характеризует величину некроза ткани при инфаркте миокарда, ожогах, синдроме длительного сдавливания и хирургических вмешательствах, а также является прогностическим маркером присоединения бактериальной инфекции при этих состояниях. Уровень СРБ в плазме крови является одним из ключевых показателей при назначении антибактериальной терапии и важным критерием ее эффективности.

Коллаген человека II типа - это основной белок хрящевой ткани. Этот тип коллагена, как и другие фибриллярные коллагены, способен формировать фибриллы. Тройная спираль коллагена II типа является гомотримером, состоящим из трех идентичных α1(II)-цепей.

Антитела козы к иммуноглобулину IgA человека: пероксидаза идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgA человека 100 % IgM человека <5% IgG человека <5% Доминирующим иммуноглобулином секретов организма (слюна, пищеварительный сок, молозиво) является IgA. В сыворотке крови его содержание составляет 10-15% от общего количества всех иммуноглобулинов. Известно два подкласса иммуноглобулина A: IgA1 и IgA2. Структурными особенностями IgA является наличие в молекуле J-цепи и секреторного компонента. Функционально IgA выступает в качестве первой линии защиты на слизистых поверхностях, препятствуя проникновению вирусов в организм. Хотя IgA не обладает бактерицидной активностью, он играет важную роль в нейтрализации бактериальных токсинов.

Антитела кролика к иммуноглобулину IgG человека: ФИТЦ идеально подходят для использования в методах иммунохимического анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgG человека 100 % IgA человека <5% IgM человека <5% Иммуноглобулины IgG имеют классическую мономерную форму и составляют большинство антител при вторичном иммунном ответе. Благодаря низкой молекулярной массе IgG свободно проникает в ткани, а так же является единственным иммуноглобулином, способным проходить через плацентарный барьер. Существует четыре подкласса IgG: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. IgG1 и IgG3 способны активировать систему комплемента, усиливать фагоцитарную активность и активировать клетки-киллеры. IgG2 и IgG4 участвуют в прямой нейтрализации патогенов.

Антитела кролика к иммуноглобулинам кошки идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины кошки 100 % Иммуноглобулины человека <5 %.

Антитела козы к иммуноглобулинам мыши: ФИТЦ идеально подходит для иммунохимических методов. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины мыши 100 % Иммуноглобулины человека <5 %.

Антитела мыши к Аполипопротеину B человека, моноклональные связываются с аполипопротеином B человека и не реагируют с другими белками плазмы крови человека. Аполипопротеин B (АпоВ) является основным аполипоротеином липопротеинов низкой плотности имеет молекулярную массу 550 кДа. Существует две изоформы АпоВ: первая - АпоВ100 ситезируется в печени, вторая - АпоВ48 синтезируется в кишечнике. АпоВ является основным аполипоротеином хиломикрон, липоротеинов очень низкой плотности и их остатков.

Антитела козы к коллагену V человека, аффинно-очищенные, идеально подходят для использования в методах вестерн-блота и иммуногистохимии (парафиновые срезы тканей), так как они связываются как с нативным, так и с термически денатурированным коллагеном V типа. Коллаген V типа - фибриллярный белок, наиболее представленный в легких, роговице, кости, плаценте в комплексе с коллагеном I типа.

Антитела кролика к Альбумину человека: ФИТЦ реагируют с альбумином человека и не реагируют с другими белками плазмы крови человека. Альбумин, основной белок человеческой плазмы крови, синтезируется в печени и регулирует коллодно-осмотическим давлением плазмы. Сывороточный альбумин связывает жирные кислоты, соли желчных кислот, гормоны и тд.

Антитела кролика к иммуноглобулину IgM человека идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgM человека 100 % IgA человека <5% IgG человека <5% Молекула IgM представляет пентамерный комплекс, образованный из пяти мономеров-иммуноглобулинов классического строения, соединенных Fc-фрагментами с помощью дисульфидных связей и J-цепи. Такой комплекс имеет большую молекулярную массу (970 кДа), поэтому он плохо проникает в ткани. В процессе иммунного ответа первыми вырабатываются IgM антитела. IgM, связавшись с антигеном, претерпевает конформационные изменения, после чего приобретает наибольшую способность связывать и активировать белки системы комплемента. Основная физиологическая функция IgM - нейтрализация патогенов в кровяном русле. Помимо пентамера, IgM в мономерной форме присутствует на мембране B-лимфоцитов, выполняя роль антигенраспознающего рецептора.

Антитела кролика к иммуноглобулину IgM человека: ФИТЦ идеально подходят для использования в методах иммунохимического анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgM человека 100 % IgA человека <5% IgG человека <5% Молекула IgM представляет пентамерный комплекс, образованный из пяти мономеров-иммуноглобулинов классического строения, соединенных Fc-фрагментами с помощью дисульфидных связей и J-цепи. Такой комплекс имеет большую молекулярную массу (970 кДа), поэтому он плохо проникает в ткани. В процессе иммунного ответа первыми вырабатываются IgM антитела. IgM, связавшись с антигеном, претерпевает конформационные изменения, после чего приобретает наибольшую способность связывать и активировать белки системы комплемента. Основная физиологическая функция IgM - нейтрализация патогенов в кровяном русле. Помимо пентамера, IgM в мономерной форме присутствует на мембране B-лимфоцитов, выполняя роль антигенраспознающего рецептора.