Поиск

Антитела мыши к иммуноглобулину IgM человека, моноклональные идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgM человека 100 % IgA человека <5% IgG человека <5% IgM состоит из пяти мономеров, каждый из которых включает две тяжелые цепи (µ-цепи) и две легкие цепи (κ- и λ-типов). Мономеры объединены в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями и J-цепью. Помимо пентамерной, свободной формы IgM имеется мономерная форма этого иммуноглобулина, которая представлена на поверхности B-клеток и выполняет функцию антиген распознающего рецептора. В процессе гуморального иммунного ответа наиболее ранние антитела относятся к IgM-классу. Они же первыми появляются в онто- и филогенезе. Наибольшую активность IgM проявляет в антибактериальном иммунитете и при некторых аутоиммунных заболеваниях.

Антитела козы к иммуноглобулину IgG человека идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgG человека 100% IgA человека <5% IgM человека <5% IgG - основной вид сывороточных иммуноглобулинов, участвующих в иммунном ответе. Молекула IgG состоит из двух тяжелых и двух легких цепей и имеет молекулярную массу около 150 кДа. IgG составляет 70-75% всей фракции иммуноглобулинов. Благодаря своим размерам является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер. Дефицит IgG в организме ослабляет сопротивляемость к инфекциям.

Белок G - это белок, связывающий Fc-участок иммуноглобулинов G различных видов, включая человека и мышь, и не связывающий IgA, IgE, IgM или сывороточный альбумин.

Антитела кролика к иммуноглобулину IgM человека: пероксидаза идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: IgM человека 100 % IgA человека <5% IgG человека <5% Молекула IgM представляет пентамерный комплекс, образованный из пяти мономеров-иммуноглобулинов классического строения, соединенных Fc-фрагментами с помощью дисульфидных связей и J-цепи. Такой комплекс имеет большую молекулярную массу (970 кДа), поэтому он плохо проникает в ткани. В процессе иммунного ответа первыми вырабатываются IgM антитела. IgM, связавшись с антигеном, претерпевает конформационные изменения, после чего приобретает наибольшую способность связывать и активировать белки системы комплемента. Основная физиологическая функция IgM - нейтрализация патогенов в кровяном русле. Помимо пентамера, IgM в мономерной форме присутствует на мембране B-лимфоцитов, выполняя роль антигенраспознающего рецептора.

Антитела козы к иммуноглобулинам крысы идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины крысы 100 % Иммуноглобулины человека <5 %.

Антитела козы к Аполипопротеину А1 человека: пероксидаза связываются с аполипопротеином А1 человека и не реагируют с другими белками плазмы крови человека. В ИФА имеют следующую специфичность: Аполипоротеин А1 человека 100 % Аполипопротеин B человека <3% Альбумин человека <1% Аполипопротеин А1 (Апо А1) является полипептидом с молекулярной массой 28 кДа. Он является основным белком в составе липопротеинов высокой плотности, входит также в состав хиломикронов. Его функцией является предотвращение накопления свободного холестерина из внепеченочных тканей.

Антитела козы к иммуноглобулину IgG человека: биотин идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа и вестерн блота. В ИФА имеют следующую специфичность: IgG человека 100 % IgA человека <5% IgM человека <5% IgG - основной вид сывороточных иммуноглобулинов, участвующих в иммунном ответе. Молекула IgG состоит из двух тяжелых и двух легких цепей и имеет молекулярную массу около 150 кДа. IgG составляет 70-75% всей фракции иммуноглобулинов. Благодаря своим размерам является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер. Дефицит IgG в организме ослабляет сопротивляемость к инфекциям.

Иммуноглобулины IgG человека (H Igg), могут быть использованы в качестве высокоочищенного антигена для иммунизации, рефернс-стандарта, антигена для покрытия пластиковых поверхностей в ИФА и других иммунологических тестах, лиганда для приготовления иммуносорбентов. По данным SDS-Page электрофореза в препарате H Igg содержится: IgG человека > 95 % IgA, IgM человека 2 % Прочие сывороточные белки человека 2 % Иммуноглобулин IgG - основной вид сывороточных иммуноглобулинов, участвующих в иммунном ответе. Молекула IgG состоит из двух тяжелых и двух легких цепей и имеет молекулярную массу около 150 кДа. Биологическая роль IgG разнообразна. Это и антибактериальная защита через механизм комплементзависимого лизиса микробной клетки, и проникновение через плаценту с той же защитной для зародыша функцией, и «армирование» макрофагов, в результате чего они становятся цитотоксическим для трансплантатов и опухолей, и участие в повышенной реактивности аллергического типа.

Антитела козы к иммуноглобулинам мыши: родамин идеально подходит для иммунохимических методов. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины мыши 100 %.

Антитела овцы к иммуноглобулинам кролика идеально подходят для использования в методах иммуноферментного анализа. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины овцы 100 % Иммуноглобулины человека <5 %.

Антитела кролика к Альбумину человека реагируют с альбумином человека и не реагируют с другими белками плазмы крови человека. Альбумин, основной белок человеческой плазмы крови, синтезируется в печени и регулирует коллодно-осмотическим давлением плазмы. Сывороточный альбумин связывает жирные кислоты, соли желчных кислот, гормоны и тд.

Антитела кролика к иммуноглобулинам овцы: ФИТЦ идеально подходит для иммунохимических методов. В ИФА имеют следующую специфичность: Иммуноглобулины овцы 100 % Иммуноглобулины человека <5 %.